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Résumé de l'article "A Novel Neuraminidase-Dependent Hemagglutinin Cleavage Mechanism Enables the Systemic Spread of an H7N6 Avian Influenza Virus"
Kwon HI, Kim YI, Park SJ, Kim EH, Kim S, Si YJ, Song MS, Pascua PNQ, Govorkova EA, Webster RG, Webby RJ, Choi YK. mBio. 2019 Nov 5;10(6). pii: e02369-19.
Par Romain Volmer, INRA-ENVT
Les virus influenza aviaires hautement pathogènes sont caractérisés par la présence d’un site de clivage polybasique au niveau de l’hémagglutinine (HA). Le site de clivage polybasique permet à HA de subir une activation protéolytique par des protéases de type furine présentes dans toutes les cellules de l’organisme. Les virus influenza aviaires hautement pathogènes vont donc pouvoir être maturés dans toutes les cellules de l’organisme et causer une infection systémique. Ceci les distingue des virus influenza aviaires faiblement pathogènes qui ont une HA avec un site de clivage mono- ou dibasique. Celle-ci est clivée par des protéases de type trypsine localisées dans l’appareil respiratoire et digestif des oiseaux.
Hyeok-il Kwon et al. ont identifié un virus H7N6 capable de provoquer une infection systémique chez les oiseaux et la souris et présentant donc un phénotype « virus influenza aviaire hautement pathogène ». Cependant, ce virus H7N6 ne possédait pas de site de clivage polybasique. Les auteurs ont révélé que la neuraminidase N6 était capable d’activer des protéases de type thrombine, capables de conduire à une activation protéolytique de cette H7, indépendamment des protéases de type trypsine. Il s’agit donc d’un nouveau mécanisme d’évolution virale vers une forme « influenza aviaire hautement pathogène ». L’article décrit d’autres exemples d’activation de HA indépendante de la trypsine et est à ce titre riche en information.